Čo je prolín: Pochopenie prolínu
Prolín je neesenciálna aminokyselina v ľudskom tele. Prolín má tri formy: DL-prolín, L-prolín a D-prolín. Prolín, ktorý sa zvyčajne označuje, je L-prolín, prirodzene sa vyskytujúca aminokyselina, ktorá je pri teplote miestnosti vo forme stĺpcového kryštálu. Pri zahrievaní sa rýchlo rozkladá pri 215-220 stupňoch. Je rozpustný v horúcej vode a etanole, má mierne sladkú chuť a je hygroskopický. V alkalickom roztoku sa otáča doľava. [ ]D25-86.5 stupňa (voda), -60.4 stupňa (5N kyselina chlorovodíková). Nachádza sa v rôznych bielkovinách. Je to stredne bohatá aminokyselina v morských planktónových organizmoch a je tiež prítomná v morskej vode, časticiach a morských sedimentoch.
Čo je prolín: Vlastnosti proteínovej štruktúry
Jedinečná cyklická štruktúra bočného reťazca prolínu dáva prolínu vynikajúcu konformačnú tuhosť v porovnaní s inými aminokyselinami. Ovplyvňuje tiež rýchlosť tvorby peptidovej väzby medzi prolínom a inými aminokyselinami. Keď je prolín viazaný na amidovú skupinu v peptidovej väzbe, jeho dusík nie je viazaný na žiadny vodík, čo znamená, že nemôže darovať vodíkové väzby, ale môže prijať vodíkové väzby.
Tvorba peptidových väzieb s prichádzajúcou Pro-tRNAPro je oveľa pomalšia ako s akoukoľvek inou tRNA, čo je všeobecná vlastnosť N-alkyl aminokyselín. Pomalá je aj tvorba peptidovej väzby medzi prichádzajúcou tRNA a reťazcom končiacim prolínom. Tvorba väzby prolín-prolín je najpomalšia.
Jedinečná konformačná rigidita prolínu ovplyvňuje sekundárnu štruktúru proteínov v blízkosti prolínových zvyškov a môže vysvetliť vyššiu prevalenciu prolínu v termofilných bakteriálnych proteínoch. Sekundárna štruktúra proteínu môže byť opísaná dihedrálnymi uhlami φ, ψ a ω proteínového hlavného reťazca. Cyklická štruktúra bočného reťazca prolínu uzatvára uhol φ na približne -65 stupni .
Prolín môže pôsobiť ako štrukturálny disruptor v konvenčných sekundárnych štruktúrnych prvkoch, ako sú -helixy a -listy; avšak prolín sa tiež bežne nachádza ako x-tý zvyšok v -helixe a na okrajoch -listov. Prášok prolínového laktobacilu je tiež bežný v zákrutách (ďalšia sekundárna štruktúra), ktorá pomáha vytvárať zákruty. To môže vysvetliť zvláštnu skutočnosť, že prolín je často vystavený rozpúšťadlu napriek tomu, že má úplne nepolárny bočný reťazec.
Po sebe idúce prolíny alebo hydroxyprolíny môžu produkovať polyprolínové helixy, ktoré sú hlavnou sekundárnou štruktúrou kolagénu. Hydroxylácia prolínu výrazne zvyšuje konformačnú stabilitu kolagénu prolylhydroxylázou. Preto je hydroxylácia prolínu kľúčovým biochemickým procesom na udržanie spojivových tkanív vyšších organizmov. Závažné choroby, ako skorbut, môžu byť spôsobené defektmi v tejto hydroxylácii, ako sú mutácie prolylhydroxylázy alebo nedostatok esenciálnych kofaktorov kyseliny askorbovej (vitamín C).